華南師范大學(xué)/山東省農(nóng)業(yè)科學(xué)院在翻譯后修飾調(diào)控植物高溫脅迫應(yīng)答研究中取得進(jìn)展
2020年3月23日,國(guó)際植物學(xué)著名期刊《Plant Physiology》在線發(fā)表了華南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院陽(yáng)成偉/賴建彬團(tuán)隊(duì)與山東省農(nóng)業(yè)科學(xué)院萬(wàn)書波團(tuán)隊(duì)合作的研究論文“SUMOylation stabilizes the transcription factor DREB2A to improve plant thermotolerance”(SUMO化修飾促進(jìn)轉(zhuǎn)錄因子DREB2A的穩(wěn)定性以提高植物耐熱性)。
高溫脅迫對(duì)植物的生長(zhǎng)發(fā)育造成嚴(yán)重影響,導(dǎo)致了世界范圍內(nèi)的糧食損失。植物細(xì)胞中存在一個(gè)重要的轉(zhuǎn)錄因子調(diào)控網(wǎng)絡(luò)以參與高溫脅迫應(yīng)答,而DREB2A是該網(wǎng)絡(luò)中的核心轉(zhuǎn)錄因子之一。在常溫條件下,DREB2A蛋白很不穩(wěn)定,通過(guò)26S蛋白酶體途徑被降解;而在熱脅迫發(fā)生時(shí),DREB2A的蛋白穩(wěn)定性顯著提高,但具體機(jī)制不明;此次的研究首次發(fā)現(xiàn)DREB2A在高溫下的穩(wěn)定性受SUMO化修飾調(diào)控。生物化學(xué)結(jié)果表明,DREB2A的第163位賴氨酸殘基是其SUMO化修飾位點(diǎn),而該保守位點(diǎn)正好位于DREB2A的負(fù)調(diào)控結(jié)構(gòu)域(NRD)。在高溫條件下,SUMO化抑制了DREB2A與泛素連接酶組分BPM2的相互作用,進(jìn)而促進(jìn)了DREB2A蛋白的穩(wěn)定性。同時(shí),植物熱耐受性和標(biāo)志基因表達(dá)的分析結(jié)果表明,DREB2A的SUMO化修飾是其發(fā)揮熱脅迫應(yīng)答功能所必需的。總而言之,該研究揭示了SUMO化在高溫條件下參與DREB2A蛋白穩(wěn)定性維持的重要作用,有利于我們深入理解植物熱脅迫應(yīng)答的調(diào)控機(jī)制。
華南師范大學(xué)為該論文的第一單位,華南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院博士生王飛格、山東省農(nóng)業(yè)科學(xué)院劉譯陽(yáng)博士、華南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院碩士生石雅俏和博士生韓丹璐為論文的共同第一作者。華南師范大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院陽(yáng)成偉教授、賴建彬教授和山東省農(nóng)業(yè)科學(xué)院萬(wàn)書波研究員為論文的共同通訊作者。該研究得到國(guó)家自然科學(xué)基金和長(zhǎng)江學(xué)者獎(jiǎng)勵(lì)計(jì)劃等資助。
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